蛋白质折叠是细胞生物学中一项复杂而重要的过程，确保蛋白质的正确结构和功能。分子伴侣蛋白，如热休克蛋白（HSP），在辅助蛋白质折叠和防止蛋白质聚集方面发挥着关键作用。在HSP家族中，HSP40，也被称为DNAJ蛋白，因其参与蛋白质折叠途径而备受关注。此外，His-Tag重组蛋白的使用彻底改变了蛋白质纯化和表征的方法，为研究蛋白质折叠机制提供了宝贵的工具。
HSP40与蛋白质折叠：
HSP40蛋白是与HSP70协同作用的辅助伴侣蛋白，其具有保守的J-结构域，负责刺激HSP70的ATP酶活性，以及其他结构域，介导底物的识别和相互作用。HSP40蛋白能够识别和结合未折叠或错误折叠蛋白上的暴露疏水区域，防止其聚集并促进正确折叠。通过调节HSP70的ATP酶循环，HSP40确保细胞环境中蛋白质折叠的高效和质量控制。
His-Tag重组蛋白与蛋白质纯化：
His-Tag技术彻底改变了蛋白质纯化和表征的方法。His-Tag是短肽序列，通常由六个组氨酸残基组成，与重组蛋白融合。His-Tag使得利用固定金属亲和层析（IMAC）特异而高效地纯化蛋白质成为可能，其中His-Tag与固定在固体支持上的金属离子（如镍或钴）结合。这种技术能够快速高产地纯化His-Tag重组蛋白，便于后续的结构研究、酶活性测定和蛋白质相互作用分析等应用。
HSP40与His-Tag重组蛋白的相互作用：
His-Tag存在于重组蛋白上可能会影响其折叠和与分子伴侣蛋白的相互作用。研究表明，His-Tag可能会影响蛋白质的溶解性、稳定性和折叠动力学。HSP40蛋白具有底物识别能力，可以识别和与带有His-Tag的蛋白相互作用，协助其折叠并防止聚集。HSP40的J-结构域刺激HSP70的ATP酶活性，一旦折叠完成，促使His-Tag重组蛋白从伴侣复合物中释放出来。
意义和应用：
了解HSP40与His-Tag重组蛋白的相互作用对于蛋白质折叠研究和生物技术应用具有重要意义。HSP40可以用于提高表达和纯化过程中His-Tag重组蛋白的折叠效率和产量。这可以提高蛋白质生产的成功率，并有助于研究蛋白质的结构与功能关系。此外，HSP40还可以帮助重新折叠变性或错误折叠的His-Tag重组蛋白，恢复其功能活性。
作为辅助伴侣蛋白，HSP40在蛋白质折叠过程中起着至关重要的作用，确保蛋白质的正确折叠并防止聚集。His-Tag重组蛋白的使用革命了蛋白质纯化，而HSP40与His-Tag蛋白的相互作用为提高蛋白质折叠效率提供了独特的机会。
艾美捷HSP40，His-tag重组：
货号：BPS-50285
英文名称：HSP40, His-tag Recombinant
同义词：HSP40、热休克蛋白 40、DnaJ
物种：人
宿主物种/表达系统：大肠杆菌
纯度：≥90%
格式缓冲：水溶液
配方：25 mM Tris-HCl，pH 7.5,400 mM NaCl，0.05% 吐温-20,10% 甘油和 3 mM DTT。
标签：C 端 His 标签
HSP40, His-tag重组蛋白HSP40, His-tag Recombinant产品数据：
HSP40, His-tag重组蛋白HSP40, His-tag Recombinant文献参考：
1. Gibbs SJ, et al. PLoS ONE. 2009;4(2):e4595.
2. Li Z, Srivastava P. Curr Protoc Immunol. 2004 Feb; Appendix 1T. Review
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